首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
相似文献
 共查询到20条相似文献,搜索用时 15 毫秒
1.
用荧光和紫外光谱法研究Tris-HCl缓冲溶液中拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)作用机制.测定了不同温度下拉米夫定对BSA的荧光猝灭光谱,并对其猝灭机制进行了讨论,认为拉米夫定对BSA的猝灭为静态猝灭;运用位点结合模型,计算得到298K时拉米夫定与BSA结合常数KA为1.79×105L.mol-1和结合位点数n为1.04,说明二者存在一定相互作用,其作用力主要为氢键或范德华力;根据F ster偶极-偶极非辐射能量转移原理,求得拉米夫定在BSA上距色氨酸残基的距离r为2.21nm;最后通过同步荧光光谱发现拉米夫定对BSA构象产生了一定的影响.  相似文献   

2.
运用荧光光谱和紫外光谱,研究在离子液体双水相体系中单宁酸与胰蛋白酶的相互作用.结果表明,TA对TP产生荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程.计算得到在298 K和310 K下的结合常数分别为1.771×105L·mol-1和1.216×105 L·mol-1,结合位点数分别为1.3和1.2.热力学参数表明TA与TP之间的相...  相似文献   

3.
用荧光光谱法在pH7.4的PBS中研究了黄豆苷原(Daidzein,Da)与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,BSA)的相互作用.结果表明Da可静态猝灭BSA的内源荧光,温度升高时受动态猝灭的影响变得明显.二者之间的结合位点数约为1.5,315 K、310 K,300 K和290 K时的表观结合常数分别为5.44×104L.mol-1,5.70×104L.mol-1,5.29×104L.mol-1和5.69×104L.mol-1.焓变为0.2969 kJ.mol-1,熵变为91.78为J.mol-1.K-1,各温度下的自由能变均小于零,热力学参数表明二者之间主要靠静电力发生作用,熵变对反应过程具有较大贡献,且反应是自发过程.同步荧光光谱表明Da的加入改变了BSA的构像,使色氨酸残基的微环境亲水性增强.本研究对于阐明Da与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义.  相似文献   

4.
采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HC1缓冲介质中盐酸青藤碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现:盐酸青藤碱对BSA的荧光具有较强的猝灭作用,根据不同温度下盐酸青藤碱猝灭BSA荧光过程的Stem-Volmer方程,得到盐酸青藤碱对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程:根据Ftirster非辐射能量转移理论计算出盐酸青藤碱与BSA间的结合距离r=2.22 nm:根据结合过程的热力学数据表明二者主要靠氢键和范德华力结合;另外采用同步荧光光谱技术探讨了盐酸青藤碱对BSA构象的影响.  相似文献   

5.
用荧光光谱法研究了氢氯噻嗪(Hydrochlorothiazide,HCT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,HCT与BSA作用的猝灭常数随着温度的升高而降低,HCT可以有规律地使BSA内源荧光猝灭,其猝灭机理可认为是HCT与BSA形成复合物的静态猝灭。通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的ΔG、ΔH和ΔS等热力学参数,根据所得结果推断出HCT与BSA间的主要作用力类型是疏水作用力。同时,从分子荧光寿命进一步证明HCT与BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。  相似文献   

6.
利用荧光猝灭法研究嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白(BSA)在生理酸度(pH=7.4)的条件下的相互作用,再根据数据计算了化合物与BSA的结合常数、反应速率常数、结合位点数与热力学常数.研究结果表明:嘧啶酮衍生物对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,即两者之间结合形成了复合物,结合位点数大致为1.通过热力学方程计算得出△G<0,进一步说明化合物与BSA结合是自发进行的.  相似文献   

7.
运用荧光光谱法研究pH对黄芩苷与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响,结果表明:黄芩苷浓度的增加引起BSA在345am处荧光有规律地猝灭.荧光猝灭光谱及Stem—Volme方程分析发现,在pH为2.5、4.5和7.4体系中均为静态猝灭,且两者猝灭常数随pH增加而增加;Lineweaver—Burk双倒数方程计算pH7.4、温度为290K和310K下,黄芩苷和BSA的结合常数K分别为:K_(290)K=1.2894×10。L·mol^(-1)和K。。:1.0979×10。L·mol^(-2)由热力学参数确定黄芩苷与BSA之间的作用力类型为静电作用力.同步荧光光谱表明,黄芩苷使BSA芳香性氨基酸(Trp,Tyr)残基微环境的变化.  相似文献   

8.
5-氟脲嘧啶与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱,研究了5-氟尿嘧啶(5-Fu)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.发现在pH为7.4三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着5-Fu浓度的增加,BSA的特征紫外吸收峰逐渐增强,特征荧光峰的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间存在相互作用.计算得到25℃时5-Fu与BSA的表观结合常数KA为7.1×104L·mol-1,结合位点数为1.18.5-Fu与BSA的相互结合作用为荧光静态猝灭过程.  相似文献   

9.
用荧光光谱法研究了298K时Tris-HC l缓冲溶液(pH=7.1)中季铵盐类表面活性剂N-十六烷基-羟乙基-二甲溴化铵(CHDAB)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.考察了BSA浓度对结合作用的影响,用Stern-Volmer方程探讨了CHDAB在浓度较低区域与BSA的作用机制,用位点结合模型计算了CHDAB与BSA结合反应的结合常数KA和结合位点数n,用同步荧光技术考察了CHDAB对BSA构象的影响.结果表明:CHDAB对BSA的内源荧光有猝灭作用,并导致其最大发射波长蓝移;相同温度下,BSA浓度越小,其Stern-Volmer猝灭常数Ksv越大,CHDAB对BSA的猝灭作用越强,同时其结合常数也越大,结合越强;同步荧光光谱表明CHDAB对BSA构象产生了一定影响.  相似文献   

10.
通过荧光光谱、粘度测定、磷酸盐效应、热变性实验研究镧-邻菲罗啉-氟尿嘧啶三元配合物(LAPF)与小牛胸腺DNA(CT-DNA)的相互作用.结果表明:CT-DNA能使该配合物的荧光强度产生猝灭,其猝灭常数为Ksv=(1.9±0.2)×105 L.mol-1,猝灭机理为静态猝灭.同时,该配合物可使DNA的粘度降低,热变性温度升高,说明该配合物主要以部分嵌插的作用方式与CT-DNA结合.磷酸盐效应表明该配合物与CT-DNA之间存在非特异性静电作用.  相似文献   

11.
用荧光光谱法研究了模拟生理环境pH=7.40的条件下槲皮素与牛血清白蛋白和β-环糊精的相互作用.利用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程对槲皮素猝灭牛血清白蛋白的荧光强度变化进行拟合,确定其荧光猝灭机理.利用修正的Benesi-Hildebrand方程对槲皮素的荧光强度随β-环糊精浓度的变化进行拟合,确定包合物的稳定常数和包合比.研究结果表明:槲皮素对牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭过程.310K时,槲皮素与β-环糊精形成的包合物的稳定常数为66.7L·mol-1,包合比为1∶1.  相似文献   

12.
以端基为8个伯氨基的树枝状化合物[PAE(NH2)8]和聚乙二醇-600(PEG-600)为原料合成了聚乙二醇修饰的树枝状聚(胺-酯)(PAE-PEG).通过正交实验讨论了反应温度、反应时间及原料配比对产物产率的影响.用荧光光谱法研究了PAE-PEG与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,PAE-PEG的加入使BSA发生荧光猝灭,其猝灭机制属于静态猝灭,通过计算得到PAE-PEG与BSA作用的动态猝灭常数为18.55 L/mmol.通过同步荧光研究发现,PAE-PEG的存在会改变BSA的构象.此外还考察了体系的p H值和离子强度对PAE-PEG与BSA相互作用的影响,发现两者结合的主要作用机制是静电作用.研究了金属离子Cu2+、Fe3+对PAE-PEG与BSA之间相互作用的影响,发现金属离子的存在并不改变两者的结合位点数,BSA和PAE-PEG之间的结合位点数均近似为0.7.  相似文献   

13.
采用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了地美硝唑与牛血清蛋白的结合反应,发现地美硝唑对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,该猝灭过程主要为静态猝灭过程。从荧光光谱数据,由Stern—Volmer方程和Lineweaver—Burk方程分析并处理实验数据得到了23℃时结合反应的结合常数K=1.03×10^4L/mol,结合位点数为0.70,结合反应的标准焓变、标准熵变、和标准吉布斯自由能变分别为~63.48kJ/mol,-96.22J/K,-35.00kJ/mol。  相似文献   

14.
[目的]应用牛血清白蛋白荧光猝灭法建立一种测定药物中头孢他美酯含量的新方法。[方法]牛血清白蛋白(BSA)具有很强的内源荧光性,而头孢他美酯溶液本身不产生荧光。当头孢他美酯与BSA结合后,会导致其荧光强度下降。BSA在λex=342nm处的荧光猝灭程度与头孢他美酯的量在一定浓度范围内呈良好的线性关系,据此建立测定药品中头孢他美酯含量的新方法。[结果]该结合物的最大发射波长为λmax=342nm,与头孢他美酯摩尔浓度在2.07×10^-6-2.58×10—5mol·L^-1范围内线性关系良好。其线性回归方程为△F=1.9684×10^7Ccp+25.6288,相关系数r=0.9958,检出限为1.01×10^-7mol·L^-1,RSD为0.66%,加标回收率为85.0%-100.99/6。[结论]本方法操作简便、快速,用于实际样本的测定,结果满意。  相似文献   

15.
采用荧光光谱法,在室温和生理p H下研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.研究表明:芦丁可猝灭牛血清白蛋白的荧光,结合时间的长短对芦丁和牛血清白蛋白的相互作用有影响,时间越长,荧光强度降低越快,通过计算其猝灭常数Ksv=7.494×104L/mol可知,主要猝灭机制为静态猝灭.  相似文献   

16.
采用荧光光谱法,在室温和生理p H下研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.研究表明:芦丁可猝灭牛血清白蛋白的荧光,结合时间的长短对芦丁和牛血清白蛋白的相互作用有影响,时间越长,荧光强度降低越快,通过计算其猝灭常数Ksv=7.494×104L/mol可知,主要猝灭机制为静态猝灭.  相似文献   

17.
运用荧光光谱对酒石酸美托洛尔与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用进行了研究.实验结果表明:酒石酸美托洛尔对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,猝灭机制为动态猝灭.测定了酒石酸美托洛尔与BSA在不同温度下的表观结合常数Ksv,Ksv分别为2.271×10~5、3.698×10~5、5.923×10~5.同时也测定了两种物质分子之间的结合常数与结合位点数,其中不同温度下酒石酸美托洛尔与BSA的结合位点数都约为1,说明酒石酸美托洛尔与BSA有单一的结合位点且受温度影响较小.在酒石酸美托洛尔与BSA的作用过程中反应的焓变ΔH0、熵变ΔS0,说明酒石酸美托洛尔与BSA之间的主要相互作用为疏水作用力;吉布斯自由能ΔG0,表明结合过程是一个熵增加、吉布斯自由能降低的自发过程.  相似文献   

18.
利用荧光光谱法、紫外吸收光谱法、同步荧光法和三维荧光法研究了金属离子Fe2+、Fe3+与牛血清白蛋白(BSA)在模拟生理条件下的竞争结合作用.结果表明,Fe2+、Fe3+对BSA的内源荧光都有明显的猝灭作用,猝灭机理均为静态猝灭和动态猝灭的联合作用,主导作用分别为静态猝灭和动态猝灭,并分别计算了结合常数、结合位点数和热力学参数,Fe3+与BSA的结合能力强于Fe2+.弱的结合力使BSA与Fe2+、Fe3+相互作用后构型没有明显改变.当Fe2+、Fe3+同时与BSA相互作用时,二者表现出弱的竞争取代现象.  相似文献   

19.
在Tris缓冲溶液(pH7.1)体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用.结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA(分别为1.01×10^4,4.17×10^4L·mol^-1)和结合位点数n(分别为0.99,0.93),根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall's作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3.79nm.  相似文献   

20.
通过荧光光谱、热变性、黏度测定、盐效应实验研究了镧(Ⅲ)-氧氟沙星配合物与小牛胸腺DNA(CT-DNA)的结合作用.结果表明CT-DNA能使配合物的荧光产生猝灭,其猝灭常数K15℃=1.62×10^-5L·mol^-1,K25℃=1.12×10^-5L·mol^-1,结合位点数分别为0.9887和1.0324,猝灭机理为静态猝灭.同时,该配合物可使DNA的黏度降低,热变性温度升高,说明该配合物主要以部分嵌插的作用方式与DNA结合.盐效应表明该配合物与DNA之间还存在静电作用.  相似文献   

设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号