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绿色荧光蛋白(green fluorescent protein,GFP)最初是从维多利亚多管水母(Aequoria victoria)中发现的发光蛋白[1].天然GFP的生色团由65-67位SerTyr-Gly的氨基酸残基组成,并经环化和脱氢形成一个咪唑环[2].其最大激发峰为395 nm,在475 nm处有一副激发峰,最大发射峰位于510 nm.gfp作为一种新型的报告基因具有许多优越性:首先它分子量较小,只编码238个氨基酸的多肽,对细胞没有毒性,不干扰标记蛋白的功能和定位.其分子结构及光谱特性稳定,能在多种条件下研究.在多数情况下,GFP的异源表达并不影响细胞的正常活动,另外,GFP是目前唯一能在异源细胞内表达并自发产生荧光的蛋白,由于不需要辅助因子的参与,故可直接用于活体测定.可以说,GFP是当前研究活体细胞中基因表达和蛋白质分布的最好手段之一,具有广阔的应用前景.自从1994年Chalfie等首次在大肠杆菌和线虫中表达gfp[3]以来,迄今为止,GFP已在多种生物,如细菌、蓝细菌、粘菌、酵母、植物和哺乳动物中表达和应用.GFP的这一种属不依赖的特性使其成为广泛运用的荧光标记分子,尤其适用于监测基因表达和活体内蛋白质定位等研究. 相似文献
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