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刘贤贤 《桂林师范高等专科学校学报》2002,16(1):104-106
用植物酶对有机氧化反应的催化作用进行研究 ,找出它进行催化时的最适宜温度和最适宜的 PH范围。研究表明 :植物酶能加速有机化合物的氧化 ,植物酶作为催化剂的最适宜温度是5 0℃— 6 0℃ ,最适宜的 PH为 7— 8 相似文献
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本文通过试验研究在0.1～600MPa压力和25～45℃温度范围内,压力和温度对胡萝卜过氧化物酶(POD)活性的影响。试验表明:在较低的压力下(﹤396MPa),胡萝卜过氧化物酶的稳定性较常压下高,在506MPa、40℃时则观察不到再生,在600MPa、45℃下,胡萝卜过氧化物酶失活率达91%。但超高压(UHP)对维生素C或蛋白质的失活没有明显的影响。研究发现:在胡萝卜处理中超高压结合轻微的加热处理比在高温下的热处理更容易使过氧化物酶(POD)失活。 相似文献
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利用选择性培养基从土壤中分离具有产壳聚糖酶能力的菌株，获得两株产壳聚糖酶菌株，对其中的一株非芽孢杆菌Yg菌株进行产酶试验并对其酶活性以及酶解最适条件进行测定．结果显示：Yg菌株所产壳聚糖酶具有较强的降解壳聚糖的能力，不同产酶时间所得酶液中，产酶36h所得酶液的酶活力最强；用产酶36h所得酶液降解3％壳聚糖，酶解最适pH值为5．5—6．0，最适温度为50—55℃，10％的酶量完全降解3％的壳聚糖所需时间为30h． 相似文献
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南瓜多糖的提取及纯化 总被引：2，自引：0，他引：2
为开发和利用南瓜多糖,采用纤维素酶法提取南瓜多糖;利用单因素试验考察了纤维素酶的浓度、时间、温度、pH值对南瓜多糖提取率和纯度的影响,并通过紫外光谱和红外光谱对样品进行了分析．结果表明：该法提取南瓜多糖的最佳反应条件为：酶浓度0．5％,时间120min,温度50℃,pH值5．2．在最佳条件下,南瓜多糖的提取率为4．9％,多糖的纯度为52％．紫外光谱分析表明：样品在217nm有多糖的吸收峰,未见蛋白质（280nm）与核酸（260nm）的特征吸收峰,红外光谱分析发现典型多糖吸收峰． 相似文献
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球孢白僵菌产几丁质酶液态发酵研究 总被引：1，自引：0，他引：1
对球孢白僵菌Bb174产几丁质酶的液态发酵条件进行了试验研究。选择麸皮和蚕蛹粉作为培养基的基本成分。以不同比例的麸皮和蚕蛹粉进行试验，结果显示：麸皮和蚕蛹粉分别为5％，培养温度28℃，接种量10％，装液量10mL，起始pH6．0，添加0．3％NaNO3对产几丁质酶有利，最高酶活力为4664U／mL。 相似文献
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本文报道丹贝中生物活性物质大豆甙元同辣根过氧化物酶偶联及其酶活性、免疫活性和光谱分析鉴定。大豆甙元—辣根过氧化物酶标记物中两者摩尔比11：1，标记物工作浓度50ng／ml，3．5ng／ml大豆甙元能与氧化酶标记物发生50％左右竞争。 相似文献
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王全林 《宁夏师范学院学报》2000,21(6):25-29
荧光法研究了反相胶束介质对过氧化物模拟酶催化过氧化氢与邻苯二胺反应的影响。结果显示,反相胶束介质对模拟酶活性及荧光产物均具有增敏作用,对酶促反应最适宜酸度范围有所增大。另外,在反相胶束介质中,三种模拟酶的活性顺序为:Hb>>βCD—Hemin>Hemin。 相似文献
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低温弱光对茄子幼苗膜脂过氧化和细胞膜保护酶系的影响 总被引：4，自引：0，他引：4
研究了低温弱光对茄子幼苗叶片叶绿素(CChl.)、脯氨酸(Pro．)、丙二醛(MDA)含量以及过氧化物酶(POD)和过氧化氢酶(CAT)活性的影响。结果表明：经低温弱光(10℃／5℃，光照强度60和120μmol．m^-2．s^-1)处理7d后Chl．含量显著降低，Pro．和MDA含量有不同程度的升高，PoD和cAT活性则明显下降；且各指标以低温下较强的光(120μmol.m^-2．s^-1)处理的变化幅度大。恢复7d后，Chl．含量仍显著低于对照，MDA含量基本恢复到对照水平，Pro．含量也有大幅度的降低，POD和CAT活性大大升高，但仍低于对照。说明本试验的低温弱光已使茄子幼苗发生了膜脂过氧化作用，且对茄子幼苗造成了不可恢复性的伤害。 相似文献
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宋凤艳 《韩山师范学院学报》2010,31(3):92-95
以荔枝品种乌叶和桂味为实验材料,研究荔枝在28℃、4℃、0℃、-15℃短期储藏过程中其果实中过氧化氢酶及Vc的变化规律.结果表明,低温冷藏过程中荔枝中Vc的含量均呈下降趋势,而过氧化物酶的活性则逐渐上升,温度对二者均有明显影响. 相似文献
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为探讨朱砂叶螨Tetranychus cinnabarinus(Boisduval)适应酸雨胁迫的生理生化机理，本研究运用昆虫(螨)生理生化学等学科知识，借助统计分析和生理生化分析技术等研究手段，比较了在酸雨酸度及胁迫期二因素作用下朱砂叶螨T．cinnabarmus体内几种重要的保护酶和水解酶的活性。同时，对酯酶同工酶和过氧化物同工酶进行了分析。结果表明，酸度对除羧酸酯酶(CreE)外的保护酶和磷酸酯酶都有显著影响；胁迫期对超氧化物歧化酶(SOD)、过氧化氢酶(CAT)及碱性磷酸酯酶(AIJP)有显著性影响。二因素互作则对三种保护酶和ALP活性有显著影响。经过酶活性分析比较发现，除CarE、AIJP外，其它几种酶在朱砂叶螨T．cinnabarinus抗酸雨机制中起着重要作用。通过对酯酶同工酶和过氧化物同工酶电泳图谱和酶谱密度扫描比较发现，各个酸度处理间酯酶酶谱内都有3条谱带；而过氧化物酶谱内，除pH4．0的2条谱带极强而遮蔽另1条谱带外，其余处理间谱带均达到明显的3条。两个同工酶酶谱内的差异都主要表现在整个酶系中各个酶的相对含量不同。 相似文献
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杨玉琼 《贵州教育学院学报》2006,17(2):66-68
利用蔗糖酶作用于蔗糖,使之转化为葡萄糖和果糖的反应,根据反应过程中旋光度的变化追踪反应进程,测定酶的比活性以及米氏常数,从而研究反应条件对酶催化作用的速率的影响。 相似文献
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通过N^＋离子束诱变斜卧青霉A10,经透明圈法初筛,摇瓶发酵复筛,测定酶活,获得一株高产纤维素酶的突变菌株LA17,酶活达5．48IU／ml．与出发株相比,其产酶能力提高44．20％． 相似文献
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Hydantoinase and N-carbamoylase play important roles in the production of optically pure amino acids from racemic 5-monosubstituted hydantoins. In this report, hydantoinase and the N-carbamoylase from Burkholderia cepecia, njut01 were purified to homogeneity by chromatography (Pharmacia Explorer 100 system). The substrate specificity, enantioselectivity, pH dependence of activity and temperature stability of the activity were characterized. The results show that the hydantoinase and N-carbamoylase induced from Burkholderia cepecia, njut01 are both strict D-stereo selective enzymes. They both hydrolyze substrates with side chains containing aliphatic and aromatic residues with higher activity and affinity toward aromatic than aliphatic substituted substrates. The hydantoinase is a homotetramer with subtmit molecular weight near 52,000 and is active between pH 6.5 and 10 with an optimum near pH 9.0. The enzyme is active at temperatures up to 60~C, however, it appears instable at higher temperatures. The subunit molecular weight of N-carbamoylase is about 35KD. The N-carbamoylase is active in the pH range from 6.0 to 9.5. The optira-pH is 7.2 and the optinfizing bioconversion temperature of the N-carbamyolase is 52℃. 相似文献
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Abbreviation BH: 5 benzylhydantoin, MH: 5 methyl hydantoin, HPH: 5 (4 hydroxyphenyl) hydantoin, MTEH: 5 (2’ methylthioethyl) hydantoin, IPH: 5 isopropylhydantoin, Nphe: N Carbamoyl phenylalanine, Nala: N Carbamoyl alanine, NHPG:N Carbamoyl p hydroxyphenylglycin, Nval: N carbamoyl Valine.1 Introduction Optically active D amino acids are widely used forthe production of semisynthetic antibiotics, antifungalagents, pesticides, hormones and sweeteners. There isa… 相似文献
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The enzyme unit U, by its definition, is the amount of enzyme that catalyses the transformation of one micromole of substrate per minute under standard assay conditions. However, in practical use, it is identical with micromole or microgram per minute, which deviates from the essence of the definition as a measure of amount of substance. Such usage appears in many publications that involve enzyme kinetics and conveys obscure signification. In this article, we solved the confusion by regarding the unit U as a measure of amount of enzyme having a specified catalytic activity just like the basic SI unit mole (symbol mol) defined as the amount of substance of a system which contains as many elementary entities as there are atoms in 0.012 kg of carbon 12. We introduced the concept of unit rate, ru, which is defined as the rate of a reaction mediated by 1 U enzyme, in calculating the enzyme units in an amount of enzyme so as to avoid the inconsistence of the expression with the definition of enzyme unit. The method can also be applied to the case of katal, the recommended SI unit of enzyme activity. 相似文献