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在接近人体生理pH条件下,采用紫外光谱法和液滴荧光法研究了核黄素和小牛胸腺DNA的相互作用.研究结果表明,随着DNA浓度增加,核黄素产生紫外光谱减色效应及荧光猝灭效应.进一步研究发现盐效应可使核黄素的荧光猝灭效应减小,由此推测核黄素与DNA之间可能存在嵌入作用和静电结合作用.通过计算和Scatchard作图求得该反应的结合常数与结合位点数. 相似文献
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《商洛学院学报》2019,(2):1-4
在pH=7.4的Tris-HCl缓冲溶液中,利用紫外可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了中药提取物小分子丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白的相互结合作用与机制,考察了温度对二者结合常数的影响。结果表明,在28~5.8、298、310 K时,紫外光谱法得到丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白的结合常数分别2.18×10~5、1.7~5×10~5、1.35×10~5L·mol~(-1),荧光光谱法得到二者的结合常数分别为1.71×10~5、1.69×10~5、1.22×10~5L·mol~(-1),可见两种光谱法的结果是一致的,结合常数均随着温度的升高而减小。并计算了丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白作用过程的ΔG、ΔH、ΔS,推测丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白之间的作用力为静电引力。 相似文献
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文章利用紫外可见光谱和荧光光谱研究了生理条件下呋喃唑酮与牛血红蛋白（BHb）的相互作用.实验结果表明：呋喃唑酮分子与牛血红蛋白发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光猝灭,该猝灭属于静态猝灭.测定了279.15 K,292.15 K温度下该反应的结合位点数,结合常数（K）和结合热力学参数.K值分别为1.884×10^5L/mol^-1和1.714×10^5L/mol^-1,标准焓变和熵变分别为-8.25 Kjmol^-1和-0.83 jmol^-1K^-1.热力学参数的变化表明呋喃唑酮与BHb之间以氢键或范德华作用力为主. 相似文献
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在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了诺氟沙星(NFLX)与牛血清白蛋白(BSA)以及铝(Ⅲ)存在下NFLX与BSA相互作用的光谱特性.结果表明:诺氟沙星和铝(Ⅲ)都可以使牛血清白蛋白荧光猝灭,NFLX和BSA之间有很强的结合作用,且铝(Ⅲ)存在时,NFLX与BSA的结合作用有所增强,结合常数和结合位点数均随铝(Ⅲ)浓度增大而增大.通过对铝(Ⅲ)、NFLX和BSA结合反应的研究,进一步探讨了NFLX、Al (Ⅲ)在生物体内与蛋白质相互作用的机理. 相似文献
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药物摄入人体之后,与血液中的血红蛋白结合,从而使血红蛋白的结构和功能发生改变.因此,研究甲磺酸酚妥拉明与血红蛋白的相互作用机理有助于阐明药物在生物体内的运输和代谢机制、药物的毒理机制,以及了解蛋白质的结构与功能关系都具有非常重要的意义.本文用荧光光谱技术研究了甲磺酸酚妥拉明与牛血红蛋白的相互作用机理,确定了相互作用的结合常数及结合位点数. 相似文献
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用荧光光谱法研究了298K时Tris-HC l缓冲溶液（pH=7.1）中季铵盐类表面活性剂N-十六烷基-羟乙基-二甲溴化铵（CHDAB）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用.考察了BSA浓度对结合作用的影响,用Stern-Volmer方程探讨了CHDAB在浓度较低区域与BSA的作用机制,用位点结合模型计算了CHDAB与BSA结合反应的结合常数KA和结合位点数n,用同步荧光技术考察了CHDAB对BSA构象的影响.结果表明：CHDAB对BSA的内源荧光有猝灭作用,并导致其最大发射波长蓝移;相同温度下,BSA浓度越小,其Stern-Volmer猝灭常数Ksv越大,CHDAB对BSA的猝灭作用越强,同时其结合常数也越大,结合越强;同步荧光光谱表明CHDAB对BSA构象产生了一定影响. 相似文献
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采用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了地美硝唑与牛血清蛋白的结合反应,发现地美硝唑对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,该猝灭过程主要为静态猝灭过程。从荧光光谱数据,由Stern—Volmer方程和Lineweaver—Burk方程分析并处理实验数据得到了23℃时结合反应的结合常数K=1．03×10^4L／mol,结合位点数为0．70,结合反应的标准焓变、标准熵变、和标准吉布斯自由能变分别为～63．48kJ／mol,-96．22J／K,-35．00kJ／mol。 相似文献
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运用荧光光谱对酒石酸美托洛尔与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用进行了研究.实验结果表明:酒石酸美托洛尔对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,猝灭机制为动态猝灭.测定了酒石酸美托洛尔与BSA在不同温度下的表观结合常数Ksv,Ksv分别为2.271×10~5、3.698×10~5、5.923×10~5.同时也测定了两种物质分子之间的结合常数与结合位点数,其中不同温度下酒石酸美托洛尔与BSA的结合位点数都约为1,说明酒石酸美托洛尔与BSA有单一的结合位点且受温度影响较小.在酒石酸美托洛尔与BSA的作用过程中反应的焓变ΔH0、熵变ΔS0,说明酒石酸美托洛尔与BSA之间的主要相互作用为疏水作用力;吉布斯自由能ΔG0,表明结合过程是一个熵增加、吉布斯自由能降低的自发过程. 相似文献
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合成了[Cu2（Phen）4L]（ClO4）3*xNaClO4三个咪唑类配体桥连双核铜配合物（L分别为苯并咪唑,吡唑,4（5）-甲基咪唑负离子）并用元素分析,红外光谱进行了表征,测定了配合物的ESR谱和电化学伏安特性,用核黄素光照法测定了25℃时配合物催化超氧离子歧化反应的速度常数,所有配合物均有SOD活性。 相似文献
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在Tris缓冲溶液（pH7．1）体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用．结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA（分别为1．01×10^4,4．17×10^4L·mol^-1）和结合位点数n（分别为0．99,0．93）,根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall＇s作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3．79nm． 相似文献
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用荧光光谱法研究了氢氯噻嗪(Hydrochlorothiazide,HCT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,HCT与BSA作用的猝灭常数随着温度的升高而降低,HCT可以有规律地使BSA内源荧光猝灭,其猝灭机理可认为是HCT与BSA形成复合物的静态猝灭。通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的ΔG、ΔH和ΔS等热力学参数,根据所得结果推断出HCT与BSA间的主要作用力类型是疏水作用力。同时,从分子荧光寿命进一步证明HCT与BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。 相似文献
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利用荧光光谱法、紫外吸收光谱法、同步荧光法和三维荧光法研究了金属离子Fe2＋、Fe3＋与牛血清白蛋白（BSA）在模拟生理条件下的竞争结合作用.结果表明,Fe2＋、Fe3＋对BSA的内源荧光都有明显的猝灭作用,猝灭机理均为静态猝灭和动态猝灭的联合作用,主导作用分别为静态猝灭和动态猝灭,并分别计算了结合常数、结合位点数和热力学参数,Fe3＋与BSA的结合能力强于Fe2＋.弱的结合力使BSA与Fe2＋、Fe3＋相互作用后构型没有明显改变.当Fe2＋、Fe3＋同时与BSA相互作用时,二者表现出弱的竞争取代现象. 相似文献
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利用荧光光谱技术,从分子水平上研究了模拟生理条件下Cu2＋与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理。实验结果表明,Cu2＋使得内部疏水区域的色氨酸（Trp）等芳香环氨基酸逐步暴露出来,在荧光光谱中表现为BSA内源荧光的猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。Cu2＋与BSA的结合常数为8.73×104,结合比为1：1。 相似文献
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运用荧光光谱法研究pH对黄芩苷与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响,结果表明：黄芩苷浓度的增加引起BSA在345am处荧光有规律地猝灭．荧光猝灭光谱及Stem—Volme方程分析发现,在pH为2．5、4．5和7．4体系中均为静态猝灭,且两者猝灭常数随pH增加而增加;Lineweaver—Burk双倒数方程计算pH7．4、温度为290K和310K下,黄芩苷和BSA的结合常数K分别为：K_（290）K=1．2894×10。L·mol^（-1）和K。。：1．0979×10。L·mol^（-2）由热力学参数确定黄芩苷与BSA之间的作用力类型为静电作用力．同步荧光光谱表明,黄芩苷使BSA芳香性氨基酸（Trp,Tyr）残基微环境的变化． 相似文献
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文章采用荧光光谱技术研究了在不同的酸度和温度条件下,间-硝基苯胺与牛血清白蛋白间的相互作用机制.采用荧光猝灭法讨论了不同pH条件下邻硝基苯胺与牛血清白蛋白间的猝灭类型,计算了不同温度和pH条件下的结合常数,并根据热力学参数确定了其主要结合作用力的类型.研究结果表明,间-硝基苯胺对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,符合静态猝灭机理,二者之间的结合作用力主要是范德华力. 相似文献